L-Leucine

Beschreibung

Leucin ist eine essenzielle kurzkettige Aminosäure mit einer wichtigen Rolle bei der Synthese von Muskelprotein. Das Gewebe der Skelettmuskulatur, die einen beachtlichen Prozentsatz des Gesamtkörpergewichts ausmacht, spielt eine Schlüsselrolle bei der Aufrechterhaltung der allgemeinen Gesundheit. Beim Älterwerden tritt ein allmählicher, aber fortschreitender Verlust von Muskelmasse (Sarkopenie) ein. Einer der Faktoren bei der Ätiologie von Sarkopenie besteht möglicherweise in einer mangelhaften Proteinsyntheseantwort auf die Nahrungsaufnahme. Neben direkten physischen Einschränkungen wie zum Beispiel verminderter Mobilität und erhöhtem Frakturrisiko wird durch den Verlust der Muskelmasse auch ein höheres Risiko der Entwicklung von chronischen Stoffwechselstörungen wie Typ-II-Diabetes hervorgerufen. Eine Reihe von In-vitro- und In-vivo-Studien zeigen unter anderem die wichtigen Wirkungen von Leucin im Proteinstoffwechsel. Eine optimale Aufnahme dieser Aminosäure kann eine wichtige Komponente zur Prävention von Sarkopenie und sarkopeniebezogener Störungen sein.

Wirkung

Zusammen mit Valin und Isoleucin bildet Leucin die Gruppe der Branched Chain Amino Acids, verzweigtkettigen Aminosäuren (BCAA). Im Vergleich zu anderen Aminosäuren nehmen sie eine besondere Stellung ein, da ihre Verstoffwechselung im Wesentlichen unter Umgehung der Leber überwiegend in der Skelettmuskulatur und im Fettgewebe geschieht, wodurch es bei Verabreichung zu einer schnellen Erhöhung der Plasmakonzentration kommen kann. Diese essenziellen BCAA sind für ihre anabole und antikatabole Wirkung auf den Muskelstoffwechsel bekannt. Die anabole Wirkung entsteht dadurch, dass die Proteinsynthese erhöht und die Proteolyse gehemmt wird. Es liegt jedoch eine stetig wachsende Zahl wissenschaftlicher Studien vor, aus denen hervorgeht, dass Leucin hinsichtlich des Proteinstoffwechsels seinen Verwandten Valin und Isoleucin überlegen ist. Postprandial findet nach der Aufnahme von Leucin eine signifikant höhere Proteinsynthese im Skelettmuskelgewebe statt als bei den beiden anderen BCAA. Obwohl noch Unsicherheiten hinsichtlich des der leucininduzierten Proteinsynthese zugrunde liegenden Wirkmechanismus bestehen, scheint dieser teilweise durch die Aktivierung des Proteins mTOR (mammalian Target Of Rapamycin) erklärt werden zu können, durch die über mehrere Zwischenschritte die Initiierung der mRNA-Translation stimuliert wird. Neben seiner Funktion bei der Proteinsynthese spielt Leucin, unter anderem durch den gleichen mTOR-Regelkreis, auch eine wichtige Rolle im Insulinstoffwechsel. Es verstärkt die Insulinfreisetzung durch die Betazellen im Pankreas. Aufgrund der starken sekretagogen Wirkung von Leucin ist diese Aminosäure von potenziellem Wert bei Erkrankungen, bei denen eine verringerte insulinsekretorische Kapazität vorliegt.

Indikationen

Typ-II-Diabetes    
Diese Erkrankung ist durch fortschreitende Degeneration der insulinbildenden Betazellen des Pankreas gekennzeichnet. Es besteht ein kausaler Zusammenhang zwischen Hyperglykämie und der Entwicklung von Diabeteskomplikationen, wobei spezifische postprandiale Glucosespitzen als unabhängiger Risikofaktor für die Entwicklung von Herz-Kreislauf-Erkrankungen betrachtet werden. Ein auf Leucin beruhendes Ernährungskonzept kann die mit dem Essen einhergehende endogene Freisetzung von Insulin erhöhen und damit die postprandiale Hyperglykämie reduzieren. Leucinsupplementierung könnte eine neue Herangehensweise bei der Behandlung von Typ-II-Diabetes ermöglichen. Die Standardmethode zielt nämlich auf die Senkung der Blutglucose ab, während der Wirkmechanismus von Leucin auf die Stimulation der pankreatischen Betazellen gerichtet ist. Auch die stimulierende Rolle von Leucin bei der Proteinsynthese ist von Bedeutung für die Blutzuckerkontrolle, da der Verlust von Muskelgewebe zu 80 % für die Verringerung der Glucoseaufnahme aus dem Blut verantwortlich ist. Obwohl hierzu weitere Langzeitstudien wünschenswert sind, scheint Leucin einen vielversprechenden Beitrag zur physiologischen Aufrechterhaltung der Glucosehomöostase liefern zu können.

Sarkopenie
Proportional mit dem Alter, vor allem ab dem 50. Lebensjahr, verringern sich nach und nach die Muskelmasse und Muskelfunktion. Es wird vermutet, dass ein vermindertes Ansprechen der Muskeln auf anabole Reize (Ernährung und Bewegung) ein ursächlicher Mechanismus ist, der zum Entstehen der Sarkopenie beiträgt. Mehrere Studien bei älteren Menschen, darunter auch RCTs, bestätigen, dass eine Ergänzung der Nahrung mit Leucin (als freie Aminosäure oder als Bestandteil von Nahrungsproteinen) die postprandiale Muskelproteinsynthese sowohl über insulinunabhängige als auch über insulinabhängige Mechanismen erhöht. Von den BCAA scheint dabei nur das Leucin direkt für die verbesserte akute anabole Reaktion verantwortlich zu sein. Zur therapeutischen Behandlung der Sarkopenie kann die Ergänzung der täglichen Proteinzufuhr mit Leucin, vorzugsweise in Kombination mit körperlicher Bewegung, ein wichtiges nahrungsbezogenes Signal darstellen. Vor allem bei Typ-II-Diabetes, da unter den damit verbundenen physischen Bedingungen ein besonders schnelles Fortschreiten des Muskelschwundes auftritt. Inwieweit das Muskelwachstum durch Verbesserung der Muskelproteinsynthese auf lange Sicht tatsächlich verbessert wird, muss noch weitergehend untersucht werden.
    
Physische Bewegung und Sport
Die Anwendung von Proteinen und Aminosäuren ist innerhalb der Sportwelt schon seit langem verbreitet. Bei Kraft- und Ausdauersportarten kann Leucin eingesetzt werden, um eine leistungssteigernde Wirkung und eine verbesserte Regeneration zu erzielen. Eine unmittelbar vor oder nach der sportlichen Leistung erfolgende Einnahme von Leucin in Form der freien Aminosäure oder als Bestandteil eines (Molke-) Proteins fördert die Muskelsynthese und hemmt den Muskelabbau. Darüber hinaus wird die postexertionelle Beschädigung der Muskulatur reduziert. Jüngste In-vivo-Studien bestätigen eine verbessernde Wirkung auf den verzögerten Muskelkater DOMS (Delayed Onset Muscle Soreness), der nach intensiver Muskelanstrengung oder sportlichen Leistungen häufig auftritt. Insbesondere bei Ausdauersportlern ist es evident, dass sie genügend Proteine/Aminosäuren aufnehmen sollten, weil bei ihnen bis zu 15 % der verbrauchten Gesamtenergie aus dem Abbau von Körperproteinen stammen kann. Im Gegensatz zur bisherigen Auffassung werden die anabolen und antikatabolen Wirkungen auf den Muskelstoffwechsel nicht durch eine Kombination von BCAA erreicht, sondern liegt die Evidenz der Wirkung ausschließlich beim Leucin.

Immunfunktionen
BCAA einschließlich Leucin sind von unverzichtbarem Nutzen zur Bewahrung einer guten Funktion des Immunsystems. Ein Mangel an BCAA hemmt verschiedene Aspekte des Immunsystems, darunter auch die Aktivität der natürlichen Killerzellen und die Proliferation von Lymphozyten. Vor allem die Lymphozyten benötigen viele BCAA. Weiterhin sind BCAA Baustoffe des flexiblen Bereichs der Immunoglobuline; Substanzen, die den humoralen Teil des Immunsystems bilden. Über was die BCAA auf das Immunsystem einwirken, ist jedoch noch einigermaßen unklar. Am wahrscheinlichsten ist, dass die Hauptrolle des BCAA bezüglich des Immunsystems in der Synthese von Proteinen (antigenpräsentierenden Proteinen, Immunoglobulinen, Cytokinen, Rezeptoren, Akutphasenproteinen usw.) besteht. Weiterhin kann ein Teil der Wirkung über einen Einspareffekt bei L-Glutamin erklärt werden.

Kontra-Indikationen

Es sind keine Kontraindikationen bekannt.

Nebenwirkungen

Leucin wird in angereicherten Lebensmitteln und Supplementen gut toleriert, selbst in Dosierungen, die die empfohlene Tagesdosis (RDA) weit übersteigen.

Interaktionen

Es sind keine Wechselwirkungen bekannt.

Dosierung

Die geschätzte RDA über angereicherte Lebensmittel und Supplemente liegt bei 3-5 g/Tag bis zu einer Höchstmenge von 8 g/Tag.
Dosierung bei Sport: Bei extrem starkem Training, Wettkämpfen oder in der Muskelaufbauphase kann in Abhängigkeit von der Intensität der Anstrengung jede halbe Stunde eine Dosis von 3-5 Gramm eingenommen werden.

Referenzen

  1. Blomstrand E, Eliasson E, Karlsson HK, Köhnke R. Branched-chain amino acids activate key enzymes in protein synthesis after physical exercise. J Nutr. 2006 Jan;136(1 Suppl):269S-73S
  2. Calder PC. Branched-chain amino acids and immunity. J Nutr. 2006 Jan;136(1 Suppl):288S-93S
  3. Cermak NM, Res PT, de Groot LC, Saris WH, van Loon LJ. Protein supplementation augments the adaptive response of skeletal muscle to resistance-type exercise training: a meta-analysis. Am J Clin Nutr. 2012 Dec;96(6):1454-64
  4. De Bandt JP, Cynober L. Therapeutic Use of Branched-Chain Amino Acids in Burn, Trauma, and Sepsis. J Nutr. 2006 Jan;136(1 Suppl):308S-13S
  5. Devries MC, Phillips SM. Supplemental protein in support of muscle mass and health: advantage whey. J Food Sci. 2015 Mar;80 Suppl 1:A8-A15
  6. Gezondheidsraad. Commissie Toevoeging van aminozuren aan voedingsmiddelen.  Veiligheid van aminozuursuppletie. Den Haag: Gezondheidsraad, 1999; publicatienr 1999/06.
  7. Kato H, Suzuki H, Mimura M, Inoue Y, Sugita M, Suzuki K et al. Leucine-enriched essential amino acids attenuate muscle soreness and improve muscle protein synthesis after eccentric contractions in rats. Amino Acids. 2015 Mar 14
  8. Katsanos CS, Kobayashi H, Sheffield-Moore M, Aarsland A, Wolfe RR. A high proportion of leucine is required for optimal stimulation of the rate of muscle protein synthesis by essential amino acids in the elderly. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2006 Aug;291(2):381-7
  9. Leenders M, van Loon LJC. Leucine as a pharmaconutrient to prevent and treat sarcopenia and type 2 diabetes. Nutr Rev. 2011 Nov;69(11):675-89
  10. Leenders M, Verdijk LB, van der Hoeven L, van Kranenburg J, Hartgens F, Wodzig WKWH et al. Prolonged Leucine Supplementation Does Not Augment Muscle Mass or Affect Glycemic Control in Elderly Type 2 Diabetic Men. J Nutr. 2011 Jun;141(6):1070-6
  11. Loon LJC van. Leucine as a pharmaconutrient in health and disease. Curr Opin Clin Nutr Metab Care. 2012;15:71-77
  12. Luiking YC, Deutz NEP, Memelink RG, Verlaan S, Wolfe RR. Postprandial muscle protein synthesis is higher after a high whey protein, leucine-enriched supplement than after a dairy-like product in healthy older people: a randomized controlled trial. J Nutr . 2014 Jan;22;13:9
  13. Negro M, Giardina S, Marzani B, Marzatico F. Branched-chain amino acid supplementation does not enhance athletic performance but affects muscle recovery and the immune system. J Sports Med Phys Fitness. 2008 Sep;48(3):347-51
  14. Yang J, Chi Y, Burkhardt BR, Guan Y, Wolf BA. Leucine metabolism in regulation of insulin secretion from pancreatic beta cells. Nutr Rev. 2010 May;68(5):270-279

Cookies

Wenn Sie Ihren Besuch dieser Website fortsetzen und Inhalte durch Anklicken öffnen, stimmen Sie damit der Verwendung von Cookies zu. Mit Cookies sammeln wir Daten zu den Aktivitäten von Besuchern auf unserer Website. Mit diesen Daten erhöhen wir den Benutzungskomfort unserer Website und zeigen Ihnen diejenigen Informationen an, die Sie am meisten interessieren. Wenn Sie keine Cookies akzeptieren, können Sie keine Videos ansehen oder Inhalte auf sozialen Medien teilen.  Mehr Informationen.

Eigene Einstellungen für Cookies festlegen